Martino Bolognesi
Nato nel 1951 a Ferrara, Martino Bolognesi si è laureato in Chimica presso l’Università di Pavia, dove si è specializzato in Biochimica nel 1979.Ha svolto il suo post-doc all’Università di Eugene (Oregon, US) e presso il Max Planck Institute For Biochemistry, Martinsried (Monaco, Germania), per poi rientrare in Italia 1981. Ha svolto attivitàdi ricerca presso le Università di Pavia e di Genova. Attualmente è professore ordinario di Biochimica presso il Dipartimento di Bioscienze, Università di Milano dal 2005.Nella sua carriera Martino Bolognesisi è costantemente occupato di biologia strutturale attraverso l’applicazione della cristallografia a raggi X a diversi classi di proteine. Coordina, come senior PI, un gruppo composto da circa 20 ricercatori, impegnati in diversi campi della biologia strutturale applicata alle scienze della vita.A partire dal 2017, èresponsabile di una facility di ateneo dedicata alle nuove tecniche di single particle cryo-electron microscopy, per lo studio di complessi e aggregati proteici ad elevato peso molecolare. E’ autore di circa 460 lavori pubblicati su riviste peer-reviewed, e di circa 260 deposizioni nel Protein Data Bank.La sua attività di ricerca diretta si focalizza sullo studio della FENIB, una malattia neurodegenerativa grave legata a mutazioni della proteina neuroserpina, un inibitore di proteasi a Serina, in particolare del tPA (tissue plasminogen activator). In presenza di mutazioni a sito singolo la neuroserpina tende ad aggregare in polimeri lineari che danno luogo a fibrille neurotossiche. Il processo di polimerizzazione è legato alla ridotta stabilità termodinamica della proteina (che nel suo stato attivo non ha terminato il processo di folding), e si fonda su un meccanismo le cui basi strutturali sono in corso di studio.
L’aspetto più affascinante del mio lavoro è quello di poter scoprire la struttura tridimensionale di una nuova proteina e capire come da questa struttura 3D discendano i meccanismi molecolari che caratterizzano l’attività della proteina stessa in vivo.